Аминокислоты: функция, структура, типы

Posted on
Автор: John Stephens
Дата создания: 22 Январь 2021
Дата обновления: 20 Ноябрь 2024
Anonim
#1 Аминокислоты. Белки: строение, функции, классификация. Простые и сложные белки. Гемопротеины.
Видео: #1 Аминокислоты. Белки: строение, функции, классификация. Простые и сложные белки. Гемопротеины.

Содержание

Аминокислоты являются одной из четырех основных макромолекул жизни, остальные углеводы, липиды а также нуклеиновых кислот, Они служат главным образом мономерными единицами белки, 20 естественных аминокислот встречаются во всех живых организмах, от бактерий до людей.

Поскольку аминокислоты составляют белки, а белки составляют большую часть массы вашего тела, эти кислоты буквально являются тем материалом, из которого сделаны люди (и другие животные).

Дефицит одной или нескольких аминокислот может привести к неполным или плохо сконструированным тканям, а также, как полагают, играет роль в возникновении некоторых видов рака.

Общая информация о аминокислотах

Организм человека способен синтезировать 10 из этих кислот, но остальные 10 должны быть получены из пищевых источников и поэтому называются незаменимые аминокислоты, Они иногда предлагаются в качестве незаменимых аминокислотных добавок.

Аминокислоты, которые организм может производить, называются несущественные аминокислоты, несколько вводящий в заблуждение термин, поскольку тело на самом деле требует их.

Каждая аминокислота имеет как заглавную однобуквенную аббревиатуру, так и трехбуквенную аббревиатуру (например, тирозин идет как "тыр" и "Y"). Иногда аминокислоты модифицируются после того, как они уже вошли в белки (пример - гидроксилирование пролина).

Аминокислоты стали популярными в пищевых добавках среди людей, заинтересованных в общем здоровье, и тех, кто надеется нарастить мышечную массу путем сочетания силовых тренировок и диетических вмешательств.

Основная структура аминокислот

Универсальная структура всех аминокислот представляет собой центральный атом углерода, который имеет карбоксил группа, аминогруппа, атом водорода и "R" боковая цепь это изменяется от аминокислоты до аминокислоты, связанной с этим.

карбоксильная группа состоит из атома углерода, дважды связанного с атомом кислорода, а также связанного с гидроксильной (-ОН) группой. Он может быть представлен как -CO (OH), и это то, что дает этим соединениям обозначение "кислота", так как атом водорода в гидроксильном компоненте легко отделяется, оставляя позади -CO (O-) группа.

20 аминокислот, которые встречаются в природе, называются альфа-аминокислоты потому что амино (-NH2) группа присоединена к альфа-углероду карбоновой кислоты, которая является углеродом рядом с -CO (OH) группой. Этот углерод также является «центральным» углеродом, описанным выше.

Аминокислоты варьируют по массе от 75 грамм на моль (глицин) до 204 грамм на моль (триптофан) и в среднем меньше, чем сахарная глюкоза (180 грамм на моль).

Если бы каждая аминокислота наблюдалась с одинаковой частотой в природе, на каждую из них приходилось бы около 5 процентов аминокислот в белковых структурах (100 процентов, деленных на 20 аминокислот = 5 процентов на аминокислоту).

В действительности эти частоты встречаемости варьируются от чуть более 1,2 процента (триптофан и цистеин) до чуть менее 10 процентов (лейцин).

Категории аминокислот

"R" боковые цепиили просто R-цепи попадают в различные подкатегории, которые описывают и определяют биохимическое поведение аминокислоты в целом. Одна общая схема классифицирует аминокислоты как гидрофобный, гидрофильный (или же полярный), заряженный или же амфипатический.

гидрофобный происходит от греческого «боязнь воды», и эти восемь аминокислот так помечены, потому что их боковые цепи неполярный, Это означает, что они не несут ни электростатического заряда, ни асимметрично распределенного заряда. В результате этого свойства гидрофобные аминокислоты обычно находятся внутри белков, «безопасных» от воды.

Точно так же эти кислоты гидрофильный сверстники, как правило, собираются на наружных поверхностях белков. заряженный а также амфипатический Молекулы, тем временем, проявляют свои прелести и особенности.

Ниже приведен список отдельных аминокислот, а также некоторые их отличительные особенности. Они представлены в порядке их однобуквенных сокращений для удобства пользования, но если вы решите запомнить имена аминокислот, вам следует использовать любую схему группировки или другие хитрости, которые делают эту задачу максимально простой.

Гидрофобные аминокислоты

Эти восемь аминокислот, как правило, группируются вместе и иногда называются «неполярными», а не гидрофобными, хотя по сути они означают одно и то же. Они участвуют во внутренних делах белков в ван-дер-ваальсово взаимодействиякоторые похожи на ковалентные или ионные связи, но намного слабее и более кратковременны.

Триптофан иногда включается в эту группу, но на самом деле он амфипатический.

Гидрофильные аминокислоты

Эти аминокислоты часто называют «полярными, но незаряженными». Они перчат наружную поверхность белков и не отскакивают в присутствии воды.

Заряженные аминокислоты

Эти соединения ведут себя подобно гидрофильным (полярным) аминокислотам в том, что они легко взаимодействуют с водой, но имеют суммарный заряд +1 или -1. Это делает их кислотами (донорами протонов) или основаниями (акцепторами протонов) при pH или кислотности человеческого организма.

Амфипатические аминокислоты

«Амфипатический» в переводе с греческого означает «чувство и того, и другого», и эти аминокислоты могут функционировать как неполярные (гидрофобные) и полярные (гидрофильные), почти как софтболисты, которые не являются кувшином суперзвезды или бэттером, но могут нормально функционировать. в обеих ролях в спорте, в котором большинство способностей игроков высоко специализированы.

Они не несут суммарный заряд, но распределение электрического заряда вдоль R-цепей этих аминокислот заметно асимметрично.