Содержание
- Какие именно ферменты?
- Как работают ферменты?
- Модель замка и ключа
- Что влияет на функцию фермента?
- Что такое коферменты и кофакторы?
Во все времена, без каких-либо осознанных мыслей с вашей стороны, триллионы клеток вашего тела претерпевают огромное количество химических реакций, которые поддерживают вас в равновесии. Хотя эти реакции могут происходить сами по себе при наличии достаточного времени, эта скорость не будет достаточно быстрой для удовлетворения потребностей человеческого организма.
В результате почти всем биохимическим реакциям помогают специализированные белки, называемые ферменты, которые являются биологическими катализаторы это может вызвать реакцию в миллион раз быстрее.
Пошив ферментов очень высок; большинство из сотен известных ферментов могут катализировать только одну реакцию, а большинство реакций может быть катализировано только одним конкретным ферментом.
Какие именно ферменты?
Хотя нуклеиновая кислота Молекула РНК (рибонуклеиновая кислота) может иногда выступать в качестве неферментного катализатора, истинные ферменты белкиЭто означает, что они состоят из длинных цепей аминокислоты которые сложены в определенную форму. В природе 20 аминокислот, и все они необходимы вашему организму в некотором количестве.
Ваше тело может сделать около половины из них, в то время как другие должны быть включены в рацион. Те, которые вы должны съесть, называются незаменимые аминокислоты.
Все аминокислоты имеют центральный атом углерода, связанный с группой карбоновой кислоты (-COOH), амино (-NH)2группа и боковая цепь, обычно обозначаемая "-R" на химических диаграммах.
Боковая цепь определяет уникальное поведение аминокислоты. Порядок аминокислот в белке называется его первичная структура, Строка аминокислот называется полипептид; обычно, когда молекула упоминается как таковая, это не полный, функциональный белок, а часть одного.
Аминокислотные нити могут объединяться в спиралевидные или пластинчатые образования; это называется белками вторичная структура, То, как молекула в конечном итоге располагается в трех измерениях, в основном в результате электрических взаимодействий между аминокислотами в разных частях молекулы, называется третичная структура.
Как и во многих вещах в мире природы, форма соответствует функции; форма фермента определяет его точное поведение, в том числе то, насколько сильно он «ищет» конкретный подложка (то есть молекула, на которую действует фермент).
Как работают ферменты?
Как ферменты осуществляют каталитическую активность? Этот вопрос можно разделить на два связанных запроса.
Первый: как, с точки зрения основного перемещения атомов, ферменты ускоряют реакции? И второе: какие особенности структуры ферментов позволяют этому случиться?
Способ, которым фермент ускоряет скорость реакции, заключается в сглаживании пути между началом и концом реакции. В таких реакциях продукты (молекулы, оставшиеся после окончания реакции) имеют меньшую общую энергию, чем реагенты (молекулы, которые превращаются в продукты во время реакции).
Однако для ускорения реакции продукты должны преодолеть энергетический «горб», называемый энергия активации (E).
Представьте себе, что вы на велосипеде в полумиле от вашего дома, на высоте 100 футов над дорогой. Если дорога сначала поднимается на 50 футов, а затем быстро опускается на 150 футов, чтобы добраться до подъездной дороги, вам, очевидно, придется какое-то время крутить педали, прежде чем вы сможете начать движение по выбору. Но если отрезок дороги просто состоит из равномерного плавного перехода в полмили длиной, вы можете проехать весь путь.
Фермент, по сути, превращает первый сценарий во второй; перепад высот по-прежнему составляет 100 футов, но общая схема не такая.
Модель замка и ключа
На уровне молекулярной кооперации комплекс фермент-субстрат часто описывается в терминах отношения «замок-ключ»: часть молекулы фермента, которая связывается с субстратом, называется активный сайтимеет такую форму, что почти идеально вписывается в молекулу субстрата.
Подобно тому, как ключ вставляется в замок и поворачивается, он вызывает изменения в замке (например, движение засова), катализатор достигает ферментативной активности, заставляя молекулу субстрата менять форму.
Эти изменения могут привести к ослаблению химических связей в субстрате из-за механического искажения, дающего молекуле достаточно «толчка» или «скручивания», чтобы перейти к форме конечного продукта.
Часто потенциальный продукт существует в переходное состояние в то же время, который выглядит как реагент и как продукт.
Родственная модель - это вынужденная посадка концепция. В этом сценарии фермент и субстрат изначально не обеспечивают идеальной посадки на ключе, но сам факт их соприкосновения вызывает изменения в форме субстрата, что оптимизирует физическое взаимодействие энзима с субстратом.
Изменение субстрата делает его более похожим на молекулу переходного состояния, которая затем превращается в конечный продукт по мере продвижения реакции.
Что влияет на функцию фермента?
Хотя они являются мощными, ферменты, как и все биологические молекулы, не являются непобедимыми. Многие из тех же самых условий, которые повреждают или разрушают другие молекулы, а также целые клетки и ткани, могут замедлить активность фермента или полностью прекратить их работу.
Как вы, вероятно, знаете, температура вашего тела должна оставаться в узком диапазоне (обычно от 97,5 до 98,8 градусов по Фаренгейту), чтобы вы оставались здоровыми. Одна из причин этого заключается в том, что ферменты перестают работать должным образом, если температура тела поднимается выше этого уровня - то, что вы воспринимаете как жар.
Кроме того, сильные кислотные условия могут нарушать химические связи фермента. Такое повреждение, связанное с температурой и pH, называется денатурирование фермента.
Кроме того, как и следовало ожидать, увеличение количества фермента ускоряет реакцию еще больше, в то время как уменьшение концентрации фермента замедляет ее.
Точно так же добавление большего количества субстрата при сохранении того же количества фермента ускоряет реакцию до тех пор, пока энзим не будет «исчерпан» и не сможет обслуживать весь присутствующий субстрат.
Что такое коферменты и кофакторы?
Скажем, вы отправляетесь в поездку на велосипеде по сбору средств по всей стране, и по пути вас поддерживают друзья, которые дают вам напитки и свежую одежду из фургона.
Ваши друзья будут нуждаться в собственной поддержке во время путешествия, такой как бензин для автомобиля и еда для экипажа.
Если ваша поездка может рассматриваться как «реакция», а экипаж фургона является «ферментом», который «катализирует» ваше путешествие, то продовольственные магазины на маршруте можно рассматривать как коферменты - в биохимии - вещества, которые не являются ферментами, но необходимы ферментам для наилучшего выполнения своей работы.
Подобно субстратам, коферменты связываются с активным сайтом ферментов, где субстрат связывается, но они сами не считаются субстратами.
Коэнзимы часто функционируют как носители электронов или временные места стыковки для атомов или функциональных групп, которые передаются между молекулами в общей реакции. Кофакторы являются неорганическими молекулами, такими как цинк, которые помогают ферментам в живых организмах, но в отличие от коферментов, они не связываются с активным центром фермента.
Примеры общих коферментов включают в себя: